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12月1日，PNAS 雜志在線發(fā)表了中國科學院生物物理研究所黃億華研究組對負責細菌表面淀粉樣纖維（β-amyloids）分泌通道的結構解析成果。
淀粉樣纖維與許多神經退行性疾病的發(fā)生密切有關，如阿茲海默癥、亨廷頓癥和帕金森癥等。然而，在細菌表面，存在一類功能性的淀粉樣纖維（Curli），為細菌形成菌膜（biofilm）所必需。黃億華研究組成功解析了負責curli分泌的通道蛋白CsgG九聚體2.9埃的晶體結構。研究顯示，CsgG通過9聚化，由每個單體貢獻4條跨膜β鏈，形成了一個跨越細菌外膜由36條β鏈所組成的分泌通道。這是目前已知的在細菌外膜上最大的、由最多β鏈所圍成的β桶狀整合膜蛋白。該通道的選擇性由向內突出的氨基酸形成的垛疊環(huán)限制，大小只有12 Å，表明組成curli的亞基是以一種未折疊的方式穿過CsgG通道。在結構的基礎上，通過細菌遺傳學實驗和生物化學分析，闡釋了功能性淀粉樣纖維生物生成的機理，并可為設計抑制菌膜形成的新型抗生素提供重要信息。Nature雜志近期也在線報道了由荷蘭，法國，英國和美國科學家所組成的研究團隊對CsgG結構的解析。
該研究工作得到了生物物理所“膜蛋白團隊”各成員組，特別是張凱研究員的大力協(xié)助。黃億華研究員為本論文的通訊作者，黃億華研究組助理研究員曹保華博士和張凱研究組的博士生趙巖為論文的共同第一作者，黃億華研究組的碩士生寇永君和倪冬春參與了部分工作。該研究工作得到了科技部“973”計劃、中國科學院戰(zhàn)略性先導科技專項（B類）以及國家自然科學基金的資助。
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